Aarhus University Seal / Aarhus Universitets segl

ABCs of phosphonate catabolism: ATPase driven dynamics of the carbon-phosphorus lyase core complex

Research output: Book/anthology/dissertation/reportPh.D. thesisResearch

Standard

ABCs of phosphonate catabolism : ATPase driven dynamics of the carbon-phosphorus lyase core complex. / Amstrup, Søren Kirk.

2021. 126 p.

Research output: Book/anthology/dissertation/reportPh.D. thesisResearch

Harvard

APA

CBE

MLA

Vancouver

Author

Bibtex

@phdthesis{d9573aabb70046c8a9c89c0652f53caa,
title = "ABCs of phosphonate catabolism: ATPase driven dynamics of the carbon-phosphorus lyase core complex",
abstract = "Fosfor er et essentielt n{\ae}ringsstof for a liv kan fremblomstre og er brugt som byggesten i mange forskellige organiske molekyler. Fosfonater omfatter en klasse af organiske fosfor indeholdende stoffer, med en yderst stabilt kulstof-fosforbinding. Stabiliteten af kulstof-fosforbindingen har gjort fosfonater til en brugbar gruppe af molekyler i den biokemiske industri s{\aa}vel som i naturen. Mikroorganismer kan katabolisere en bred vifte af fosfonatstoffer og flest af disse gennem kulstof-fosfor lyase maskineriet. I Escherichia coli, koder det 14-cistron lange phn operon for kulstof-fosfor nedbrydningsmekanismen. E. coli kulstof-fosfor enzymmaskineriet har ved hj{\ae}lp af r{\o}ntgenstr{\aa}lings krystallografi, vist sig at producere PhnGHIJ kulstof-fosfor kerne komplekset. Selvom dette kompleks indeholder enzymet, der har vist sig at kunne kl{\o}ve kulstof-fosfor binding, har det endnu ikke vist nogen enzymatisk aktivitet. I denne afhandling, er flere strukturer af kulstof-fosfor lyase komplekset pr{\ae}senteret. Disse strukturer pr{\ae}senterer den unikke binding af en dobbelt dimer af to ATP bindende kassette proteiner, PhnK og PhnL, til PhnJ af kerne komplekset. Effekten af ATPase aktivitet hos PhnK vises at inducere en stor remodellering af PhnGHIJ kerne komplekset, hvilket leder til {\aa}bningen af et metal bindende aktiv site. Disse resultater giver information om en mulig substratudvekslingsmekanisme, af dette yderst regulerede enzym kompleks. Dette kan f{\o}re til nye m{\aa}der at forst{\aa} de enzymatiske evner og begr{\ae}nsninger af kulstof-fosfor lyase mekanismen.",
author = "Amstrup, {S{\o}ren Kirk}",
year = "2021",
month = sep,
day = "30",
language = "English",

}

RIS

TY - BOOK

T1 - ABCs of phosphonate catabolism

T2 - ATPase driven dynamics of the carbon-phosphorus lyase core complex

AU - Amstrup, Søren Kirk

PY - 2021/9/30

Y1 - 2021/9/30

N2 - Fosfor er et essentielt næringsstof for a liv kan fremblomstre og er brugt som byggesten i mange forskellige organiske molekyler. Fosfonater omfatter en klasse af organiske fosfor indeholdende stoffer, med en yderst stabilt kulstof-fosforbinding. Stabiliteten af kulstof-fosforbindingen har gjort fosfonater til en brugbar gruppe af molekyler i den biokemiske industri såvel som i naturen. Mikroorganismer kan katabolisere en bred vifte af fosfonatstoffer og flest af disse gennem kulstof-fosfor lyase maskineriet. I Escherichia coli, koder det 14-cistron lange phn operon for kulstof-fosfor nedbrydningsmekanismen. E. coli kulstof-fosfor enzymmaskineriet har ved hjælp af røntgenstrålings krystallografi, vist sig at producere PhnGHIJ kulstof-fosfor kerne komplekset. Selvom dette kompleks indeholder enzymet, der har vist sig at kunne kløve kulstof-fosfor binding, har det endnu ikke vist nogen enzymatisk aktivitet. I denne afhandling, er flere strukturer af kulstof-fosfor lyase komplekset præsenteret. Disse strukturer præsenterer den unikke binding af en dobbelt dimer af to ATP bindende kassette proteiner, PhnK og PhnL, til PhnJ af kerne komplekset. Effekten af ATPase aktivitet hos PhnK vises at inducere en stor remodellering af PhnGHIJ kerne komplekset, hvilket leder til åbningen af et metal bindende aktiv site. Disse resultater giver information om en mulig substratudvekslingsmekanisme, af dette yderst regulerede enzym kompleks. Dette kan føre til nye måder at forstå de enzymatiske evner og begrænsninger af kulstof-fosfor lyase mekanismen.

AB - Fosfor er et essentielt næringsstof for a liv kan fremblomstre og er brugt som byggesten i mange forskellige organiske molekyler. Fosfonater omfatter en klasse af organiske fosfor indeholdende stoffer, med en yderst stabilt kulstof-fosforbinding. Stabiliteten af kulstof-fosforbindingen har gjort fosfonater til en brugbar gruppe af molekyler i den biokemiske industri såvel som i naturen. Mikroorganismer kan katabolisere en bred vifte af fosfonatstoffer og flest af disse gennem kulstof-fosfor lyase maskineriet. I Escherichia coli, koder det 14-cistron lange phn operon for kulstof-fosfor nedbrydningsmekanismen. E. coli kulstof-fosfor enzymmaskineriet har ved hjælp af røntgenstrålings krystallografi, vist sig at producere PhnGHIJ kulstof-fosfor kerne komplekset. Selvom dette kompleks indeholder enzymet, der har vist sig at kunne kløve kulstof-fosfor binding, har det endnu ikke vist nogen enzymatisk aktivitet. I denne afhandling, er flere strukturer af kulstof-fosfor lyase komplekset præsenteret. Disse strukturer præsenterer den unikke binding af en dobbelt dimer af to ATP bindende kassette proteiner, PhnK og PhnL, til PhnJ af kerne komplekset. Effekten af ATPase aktivitet hos PhnK vises at inducere en stor remodellering af PhnGHIJ kerne komplekset, hvilket leder til åbningen af et metal bindende aktiv site. Disse resultater giver information om en mulig substratudvekslingsmekanisme, af dette yderst regulerede enzym kompleks. Dette kan føre til nye måder at forstå de enzymatiske evner og begrænsninger af kulstof-fosfor lyase mekanismen.

M3 - Ph.D. thesis

BT - ABCs of phosphonate catabolism

ER -