Aarhus University Seal / Aarhus Universitets segl

ABCs of phosphonate catabolism: ATPase driven dynamics of the carbon-phosphorus lyase core complex

Research output: Book/anthology/dissertation/reportPh.D. thesis

Fosfor er et essentielt næringsstof for a liv kan fremblomstre og er brugt som byggesten i mange forskellige organiske molekyler. Fosfonater omfatter en klasse af organiske fosfor indeholdende stoffer, med en yderst stabilt kulstof-fosforbinding. Stabiliteten af kulstof-fosforbindingen har gjort fosfonater til en brugbar gruppe af molekyler i den biokemiske industri såvel som i naturen. Mikroorganismer kan katabolisere en bred vifte af fosfonatstoffer og flest af disse gennem kulstof-fosfor lyase maskineriet. I Escherichia coli, koder det 14-cistron lange phn operon for kulstof-fosfor nedbrydningsmekanismen. E. coli kulstof-fosfor enzymmaskineriet har ved hjælp af røntgenstrålings krystallografi, vist sig at producere PhnGHIJ kulstof-fosfor kerne komplekset. Selvom dette kompleks indeholder enzymet, der har vist sig at kunne kløve kulstof-fosfor binding, har det endnu ikke vist nogen enzymatisk aktivitet. I denne afhandling, er flere strukturer af kulstof-fosfor lyase komplekset præsenteret. Disse strukturer præsenterer den unikke binding af en dobbelt dimer af to ATP bindende kassette proteiner, PhnK og PhnL, til PhnJ af kerne komplekset. Effekten af ATPase aktivitet hos PhnK vises at inducere en stor remodellering af PhnGHIJ kerne komplekset, hvilket leder til åbningen af et metal bindende aktiv site. Disse resultater giver information om en mulig substratudvekslingsmekanisme, af dette yderst regulerede enzym kompleks. Dette kan føre til nye måder at forstå de enzymatiske evner og begrænsninger af kulstof-fosfor lyase mekanismen.
Original languageEnglish
Number of pages126
Publication statusPublished - 30 Sep 2021

See relations at Aarhus University Citationformats

ID: 223690608