Aarhus University Seal / Aarhus Universitets segl

Thomas Boesen

Molekylærbiologer afslører bakteriers giftige hemmelighed

Publikation: AndetAndet bidragFormidling

  • Molekylærbiologisk Institut

Århusianske forskere har i samarbejde med et canadisk forskerhold opnået banebrydende resultater, der afslører vigtige detaljer om, hvordan giftstoffer (toksiner) fra sygdomsfremkaldende bakterier slår menneskeceller ihjel. Ved hjælp af røntgenstråling har forskerne opnået et billede på atomart niveau af, hvordan toksinet ødelægger sit mål. Forskningsresultaterne publiceres i det ansete tidsskrift Nature i dag.

 

De nye resultater kan få stor betydning, da denne type toksiner produceres af en række alvorlige sygdomsfremkaldende bakterier såsom pertussis (der giver kighoste), difteri, kolera, coli og pseudomonas. Danskere vaccineres mod pertussis og difteri, og kolera er praktisk taget udryddet grundet forbedret hygiejne, men under naturkatastrofer og i udviklingslandene er disse bakterier stadigvæk skyld i sygdom og død.

 

Pseudomonas bakterier er i den vestlige verden mest kendt fra hospitalsinfektioner, der især rammer svækkede personer som eksempelvis patienter med cystisk fibrose, kræft og AIDS og kan medføre dødsfald i op til halvdelen af tilfældene. Toksinerne hører til de dødeligste giftstoffer, der kendes - et enkelt toksinmolekyle kan slå en celle ihjel.

 

Forskerholdet fra Molekylærbiologisk Institut, Aarhus Universitet, ledes af lektor Gregers Rom Andersen. De øvrige danske forskere er ph.d.-studerende René Jørgensen og adjunkt Thomas Boesen. Resultaterne fra Århus viser, hvordan toksinet ETA fra pseudomonas bakterier binder sig til et centralt protein i cellen kaldet eEF2. Ved bindingen bliver dette vigtige protein sat ud af funktion, og cellen dør, fordi den ikke længere kan producere livsvigtige proteiner. Denne proces giver skader på kroppens væv og alvorlige symptomer under infektionen.

 

I celler foregår produktionen af proteiner på ’nanomaskiner’ kaldet ribosomer. Bindingen af eEF2 til ribosomerne er afgørende for, at disse maskiner fungerer. Til forskernes store overraskelse viste resultaterne, at toksinet snyder eEF2 ved at forklæde sig som ribosomet. En imponerende bedrift, da toksinet er 100 gange mindre end ribosomet! Dette maskeringskneb forklarer, hvorfor cellen har svært ved at modvirke toksinets effekt.

 

Toksinets måde at binde sig til eEF2 er overraskende og peger på en usædvanlig inaktiveringsmekanisme. Den nye viden øger forståelsen af toksinets virkning betragteligt og hjælper forskerne til at udvikle og teste nye stoffer, der kan modvirke de bakterielle toksiners effekt. De århusianske/canadiske undersøgelser viser således også, hvordan et nyt potentielt lægemiddel kan hæmme denne klasse af toksiner - et yderst lovende resultat for fremtidig behandling af bakterieinfektioner.

 

Der er et stadig stigende behov for at finde nye midler til bekæmpelse af bakterieinfektioner i takt med, at de konventionelle antibiotika bliver virkningsløse på grund af resistensspredning. Dette kan som nyligt omtalt forårsages af vores overdrevne brug af antibakterielle midler så som triclosan. Målrettede angreb på toksiner og andre egenskaber hos de sygdomsfremkaldende bakterier kan vise sig at udgøre en effektiv bekæmpelsesstrategi, og med resultater som de her opnåede er sådanne nye strategier kommet et stort skridt nærmere.

OriginalsprogEngelsk
Udgivelsesår2005
UdgivelsesstedAarhus Universitets pressetjeneste til danske nyhedsmedier
StatusUdgivet - 2005

Se relationer på Aarhus Universitet Citationsformater

ID: 3573756